logo

Białka są niezbędne do budowy komórek ludzkich, ich nadmiar nie jest przechowywany w organizmie, jak nadmiar węglowodanów i tłuszczów. Karmienie komórek białkiem pomaga utrzymać metabolizm na wymaganym poziomie.

Białko to łańcuch aminokwasów, które są rozkładane w układzie pokarmowym i przedostają się do krwi. Nie wszystkie aminokwasy są syntetyzowane przez organizm ludzki, dlatego konieczne jest, aby żywność zawierała produkty białkowe.

Co jest związane z pokarmami białkowymi? Są to głównie produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego, zawierające wyłącznie produkty naturalne. W tak zwanych „mięsnych” chudych półproduktach - kiełbasach, kiełbasach i innych - prawie nie ma białka, głównie szybkich węglowodanów.

Pokarmy białkowe, lista produktów objętych obowiązkową codzienną dietą.

Osoba musi jeść:

  • Mięso z kurczaka.
  • Jaja kurze.
  • Wołowina
  • Mleko
  • Ser.
  • Twaróg.
  • Wieprzowina.
  • Królik.
  • Nasiona słonecznika.
  • Krewetki, raki, kraby.
  • Gryka.
  • Czerwona ryba.
  • Baranek.
  • Soczewica
  • Orzechy włoskie
  • Fasola.
  • Proso.
  • Soja.
  • Migdałowy
  • Orzeszki ziemne.
  • Kawior z jesiotra.

Jak łączyć jedzenie:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Wiewiórki są czymś

Białka są substancjami organicznymi, które odgrywają rolę budulca w ludzkim ciele komórek, narządów, tkanek i syntezy hormonów i enzymów. Są one odpowiedzialne za wiele przydatnych funkcji, których niepowodzenie prowadzi do zakłócenia życia, a także tworzą związki, które zapewniają odporność odporności na infekcje. Białka składają się z aminokwasów. Jeśli zostaną połączone w różne sekwencje, powstaje ponad milion różnych substancji chemicznych. Są one podzielone na kilka grup, które są równie ważne dla osoby.

Produkty białkowe przyczyniają się do wzrostu masy mięśniowej, więc kulturyści nasycają swoją dietę pokarmem białkowym. Zawiera niewiele węglowodanów, a zatem ma niski indeks glikemiczny, dlatego jest przydatny dla diabetyków. Dietetycy zalecają spożywanie zdrowej osoby 0,75 - 0,80 g. składnik jakości na 1 kg wagi. Dla wzrostu noworodka potrzebujesz do 1,9 grama. Brak białek prowadzi do zakłócenia funkcji życiowych narządów wewnętrznych. Ponadto zaburzony jest metabolizm i rozwija się zanik mięśni. Dlatego białka są niezwykle ważne. Przeanalizujmy je bardziej szczegółowo, aby odpowiednio zrównoważyć dietę i stworzyć idealne menu dla utraty wagi lub uzyskania masy mięśniowej.

Trochę teorii

W dążeniu do idealnej figury nie wszyscy wiedzą, jakie są białka, chociaż aktywnie promują diety o niskiej zawartości węglowodanów. Aby uniknąć błędów w stosowaniu pokarmów białkowych, dowiedz się, co to jest. Białko lub białko to związek organiczny o wysokiej masie cząsteczkowej. Składają się z kwasów alfa i za pomocą wiązań peptydowych są połączone w jeden łańcuch.

Kompozycja zawiera 9 niezbędnych aminokwasów, które nie są syntetyzowane. Obejmują one:

Zawiera również 11 niezbędnych aminokwasów i innych, które odgrywają rolę w metabolizmie. Ale najważniejsze aminokwasy to leucyna, izoleucyna i walina, znane jako BCAA. Rozważ ich cel i źródła.

Jak widzimy, każdy z aminokwasów jest ważny w tworzeniu i utrzymywaniu energii mięśni. Aby upewnić się, że wszystkie funkcje są wykonywane bez awarii, muszą być wprowadzone do codziennej diety jako suplement diety lub naturalna żywność.

Ile aminokwasów jest niezbędnych do prawidłowego działania organizmu?

Wszystkie te związki białkowe zawierają w składzie fosfor, tlen, azot, siarkę, wodór i węgiel. Dlatego obserwuje się dodatni bilans azotowy, który jest niezbędny dla wzrostu pięknych mięśni reliefowych.

Ciekawe W procesie ludzkiego życia proporcja białek jest tracona (około 25 - 30 gramów). Dlatego muszą zawsze być obecne w żywności spożywanej przez człowieka.

Istnieją dwa główne rodzaje białek: roślinne i zwierzęce. Ich tożsamość zależy od tego, skąd pochodzą w narządach i tkankach. Pierwsza grupa obejmuje białka pochodzące z produktów sojowych, orzechów, awokado, gryki, szparagów. A po drugie - z jaj, ryb, mięsa i produktów mlecznych.

Struktura białkowa

Aby zrozumieć, z czego składa się białko, należy szczegółowo rozważyć ich strukturę. Związki mogą być pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

  • Podstawowy. W nim aminokwasy są połączone szeregowo i określają rodzaj, właściwości chemiczne i fizyczne białka.
  • Wtórna jest formą łańcucha polipeptydowego, który jest utworzony przez wiązania wodorowe grup iminowych i karboksylowych. Najpopularniejsza struktura alfa helisy i beta.
  • Trzeciorzęd to lokalizacja i przemiana struktur beta, łańcuchów polipeptydowych i helisy alfa.
  • Czwartorzęd jest tworzony przez wiązania wodorowe i oddziaływania elektrostatyczne.

Skład białek jest reprezentowany przez łączone aminokwasy w różnych ilościach i kolejności. Zgodnie z rodzajem struktury można je podzielić na dwie grupy: proste i złożone, które obejmują grupy inne niż aminokwasy.

To ważne! Ci, którzy chcą schudnąć lub poprawić swoją formę fizyczną, dietetycy zalecają spożywanie pokarmów białkowych. Trwale łagodzą głód i przyspieszają metabolizm.

Oprócz funkcji budowania, białka posiadają wiele innych przydatnych właściwości, które zostaną omówione dalej.

Opinia eksperta

Chcę wyjaśnić funkcje ochronne, katalityczne i regulacyjne białek, ponieważ jest to dość złożony temat.

Większość substancji, które regulują aktywność życiową organizmu, ma charakter białkowy, czyli składa się z aminokwasów. Białka są zawarte w strukturze absolutnie wszystkich enzymów - substancji katalitycznych, które zapewniają normalny przebieg absolutnie wszystkich reakcji biochemicznych w organizmie. A to oznacza, że ​​bez nich wymiana energii, a nawet budowa ogniw jest niemożliwa.

Białka składają się z hormonów podwzgórza i przysadki, które z kolei regulują pracę wszystkich gruczołów wewnętrznych. Hormony trzustki (insulina i glukagon) są peptydami w strukturze. Zatem białka mają bezpośredni wpływ na metabolizm i wiele funkcji fizjologicznych w organizmie. Bez nich wzrost, reprodukcja, a nawet normalna aktywność jednostki jest niemożliwa.

Wreszcie, jeśli chodzi o funkcję ochronną. Wszystkie immunoglobuliny (przeciwciała) mają strukturę białkową. Zapewniają odporność humoralną, czyli chronią organizm przed infekcjami i pomagają nie zachorować.

Funkcje białkowe

Kulturyści interesują się głównie funkcją wzrostu, ale oprócz tego białka wykonują znacznie więcej zadań, nie mniej ważne:

Innymi słowy, białko jest rezerwowym źródłem energii dla pełnej pracy ciała. Po spożyciu wszystkich rezerw węglowodanów białko zaczyna się rozpadać. Dlatego sportowcy powinni wziąć pod uwagę ilość spożywanego białka wysokiej jakości, która pomaga w budowaniu i wzmacnianiu mięśni. Najważniejsze jest to, że skład spożywanej substancji obejmował cały zestaw niezbędnych aminokwasów.

To ważne! Wartość biologiczna białek oznacza ich ilość i jakość asymilacji przez organizm. Na przykład w jajku współczynnik wynosi 1, aw pszenicy - 0,54. Oznacza to, że w pierwszym przypadku zostaną przyswojone dwa razy więcej niż w drugim.

Gdy białko dostaje się do organizmu ludzkiego, zaczyna rozpadać się w stan aminokwasów, a następnie wody, dwutlenku węgla i amoniaku. Potem przechodzą przez krew do reszty tkanek i narządów.

Pokarmy białkowe

Zorientowaliśmy się już, jakie są białka, ale jak zastosować tę wiedzę w praktyce? Nie jest konieczne zagłębianie się w ich struktury, w szczególności w celu osiągnięcia pożądanego rezultatu (schudnąć lub zwiększyć wagę), wystarczy określić, jakiego rodzaju pożywienia trzeba jeść.

Aby skomponować menu białkowe, rozważ tabelę produktów o wysokiej zawartości składnika.

Zwróć uwagę na szybkość uczenia się. Niektóre są wchłaniane przez organizmy w krótkim czasie, podczas gdy inne są bardziej długotrwałe. Zależy to od struktury białka. Jeśli są zbierane z jaj lub produktów mlecznych, natychmiast trafiają do właściwych organów i mięśni, ponieważ są zawarte w postaci pojedynczych cząsteczek. Po obróbce cieplnej wartość jest nieco zmniejszona, ale nie krytyczna, więc nie trzeba jeść surowej żywności. Włókna mięsne są słabo przetwarzane, ponieważ początkowo są przeznaczone do rozwijania wytrzymałości. Gotowanie upraszcza proces asymilacji, ponieważ podczas przetwarzania w wysokich temperaturach sieciowanie włókien ulega zniszczeniu. Ale nawet w tym przypadku pełna absorpcja występuje w ciągu 3 - 6 godzin.

Ciekawe Jeśli twoim celem jest budowanie mięśni, jedz pokarm białkowy na godzinę przed treningiem. Odpowiednie piersi z kurczaka lub indyka, ryby i produkty mleczne. W ten sposób zwiększasz skuteczność ćwiczeń.

Nie zapominaj również o jedzeniu warzyw. Duża ilość substancji znajdującej się w nasionach i roślinach strączkowych. Ale do ich wydobycia organizm potrzebuje dużo czasu i wysiłku. Składnik grzybowy jest najtrudniejszy do strawienia i przyswojenia, ale soja łatwo osiąga swój cel. Ale sama soja nie wystarczy, aby całe ciało mogło pracować, musi być połączone z dobroczynnymi właściwościami pochodzenia zwierzęcego.

Jakość białka

Wartość biologiczną białek można oglądać pod różnymi kątami. Z chemicznego punktu widzenia i azotu, już zbadaliśmy, rozważmy inne wskaźniki.

  • Profil aminokwasowy oznacza, że ​​białka z pożywienia muszą odpowiadać tym, które już znajdują się w organizmie. W przeciwnym razie synteza zostanie przerwana i doprowadzi do rozpadu związków białkowych.
  • Pokarmy zawierające konserwanty i produkty poddane intensywnej obróbce cieplnej mają mniej dostępnych aminokwasów.
  • W zależności od szybkości rozpadu białek na proste składniki, białka są trawione szybciej lub wolniej.
  • Wykorzystanie białka jest wskaźnikiem czasu, w którym powstały azot jest zatrzymywany w organizmie i ile strawnego białka otrzymuje się w całości.
  • Wydajność zależy od tego, jak składnik wpłynął na wzrost masy mięśniowej.

Należy również zauważyć poziom wchłaniania białka przez skład aminokwasów. Ze względu na ich wartość chemiczną i biologiczną można zidentyfikować produkty o optymalnym źródle białka.

Rozważ listę składników zawartych w diecie sportowca:

Jak widzimy, jedzenie węglowodanów jest również zawarte w zdrowym menu poprawiającym mięśnie. Nie rezygnuj z przydatnych komponentów. Tylko przy odpowiedniej równowadze białek, tłuszczów i węglowodanów organizm nie odczuje stresu i zostanie zmodyfikowany na lepsze.

To ważne! W diecie powinny dominować białka pochodzenia roślinnego. Ich stosunek do zwierząt wynosi 80% do 20%.

Aby uzyskać maksymalne korzyści z pokarmów białkowych, nie zapomnij o ich jakości i szybkości wchłaniania. Spróbuj zrównoważyć dietę, aby ciało było nasycone użytecznymi pierwiastkami śladowymi i nie cierpiało na niedobór witamin i energii. Podsumowując powyższe, zauważamy, że musisz zadbać o prawidłowy metabolizm. Aby to zrobić, spróbuj dostosować jedzenie i jedz pożywienie białkowe po obiedzie. Ostrzegasz więc nocne przekąski, co korzystnie wpłynie na Twoją figurę i zdrowie. Jeśli chcesz schudnąć, jedz drób, ryby i produkty mleczne o niskiej zawartości tłuszczu.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. Wiewiórki

Białka są wysokocząsteczkowymi związkami organicznymi składającymi się z reszt aminokwasowych połączonych długim łańcuchem wiązaniem peptydowym.

Skład białek organizmów żywych obejmuje tylko 20 rodzajów aminokwasów, z których wszystkie należą do alfa-aminokwasów, a skład aminokwasowy białek i ich kolejność łączenia się ze sobą są określone przez indywidualny kod genetyczny żywego organizmu.

Jedną z cech białek jest ich zdolność do spontanicznego tworzenia struktur przestrzennych charakterystycznych tylko dla tego konkretnego białka.

Ze względu na charakter ich struktury, białka mogą mieć różne właściwości. Na przykład, białka, które mają globularną strukturę czwartorzędową, w szczególności białko kurzego jaja, rozpuszczają się w wodzie, tworząc roztwory koloidalne. Białka o włóknistej strukturze czwartorzędowej nie rozpuszczają się w wodzie. W szczególności białka włókniste tworzą paznokcie, włosy, chrząstki.

Właściwości chemiczne białek

Hydroliza

Wszystkie białka są zdolne do reakcji hydrolizy. W przypadku całkowitej hydrolizy białek powstaje mieszanina α-aminokwasów:

Białko + nH2O => mieszanina α-aminokwasów

Denaturacja

Zniszczenie drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych struktur białka bez niszczenia jego pierwotnej struktury nazywane jest denaturacją. Denaturacja białka może wystąpić pod działaniem roztworów soli sodowych, potasowych lub amonowych - taka denaturacja jest odwracalna:

Proces denaturacji pod wpływem promieniowania (na przykład ogrzewania) lub obróbki białek solami metali ciężkich jest nieodwracalny:

Na przykład, nieodwracalna denaturacja białka jest obserwowana podczas obróbki cieplnej jaj podczas ich przygotowywania. W wyniku denaturacji białka jaja znika jego zdolność do rozpuszczania się w wodzie z utworzeniem roztworu koloidalnego.

Wysokiej jakości reakcje białkowe

Reakcja biuretowa

Jeśli do roztworu zawierającego białko dodaje się 10% roztwór wodorotlenku sodu, a następnie niewielką ilość 1% roztworu siarczanu miedzi, pojawi się fioletowy kolor.

roztwór białka + NaOH(10% rr) + CuSO4 = fioletowy kolor

Reakcja Xanthoprotein

roztwory białek po zagotowaniu ze stężonym kwasem azotowym stają się żółte:

roztwór białka + HNO3 (conc.) => żółte zabarwienie

Funkcje biologiczne białek

Należy wiedzieć:

Dodaj komentarz Anuluj odpowiedź

  • Rozwiązanie zadań EGE z banku FIPI (29)
  • Teoria przygotowania do egzaminu (57)
  • Rozwiązanie rzeczywistych zadań egzaminu w formacie 2018 (44)
  • Przydatne materiały referencyjne do egzaminu (7)
  • Zadania tematyczne przygotowujące do egzaminu (44)
  • Opcje szkoleniowe przygotowujące do egzaminu (6)

Pełne przygotowanie do egzaminu

© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Wszelkie prawa zastrzeżone.

Wniosek o zajęcia

Twoje sugestie

Zasady przedrukowywania informacji ze strony internetowej Nauka dla Ciebie

Drodzy goście!
Jeśli korzystasz z informacji ze strony UZNAWANIE OBOWIĄZKOWE!
W tym dokumencie możesz dowiedzieć się, na jakich warunkach możesz korzystać z materiałów witryny Science dla Ciebie (scienceforyou.ru) w swoich zasobach, w biuletynach itp.

Możesz swobodnie korzystać z dowolnego dokumentu do własnych celów, z zastrzeżeniem następujących warunków:

ZDECYDOWANIE ZABRONIONE: skopiuj obraz strony z dyplomami edukacji.
1. Pełną nazwę i inne dane autora należy zamieścić w przedrukowanej publikacji.

2. Jakiekolwiek zniekształcenie informacji o autorze w przypadku przedruku materiałów jest zabronione!

3. Treść lekcji lub artykułu podczas przedruku nie powinna podlegać zmianom. Wszystkie lekcje i artykuły zamieszczone na stronie powinny być przedrukowane tak jak są. Nie masz prawa wycinać, poprawiać lub w inny sposób zmieniać materiałów pobranych ze strony.

4. Na końcu każdego przedrukowanego materiału musisz wstawić link do scienceforyou.ru Link do strony musi być sprawny (po kliknięciu osoba musi przejść na stronę autora materiału).

5. Wszystkie dokumenty i materiały prezentowane na stronie nie mogą być wykorzystywane do celów komercyjnych. Ograniczanie dostępu do lekcji i artykułów jest również zabronione!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

Wiewiórki

Białka (białka, polipeptydy [1]) są substancjami organicznymi o dużej masie cząsteczkowej, składającymi się z peptydów alfa-aminokwasowych połączonych łańcuchowo. W żywych organizmach skład aminokwasowy białek jest określony przez kod genetyczny, w syntezie, w większości przypadków stosuje się 20 standardowych aminokwasów. Wiele ich kombinacji zapewnia szeroką gamę właściwości cząsteczek białka. Ponadto aminokwasy w składzie białka są często poddawane modyfikacjom potranslacyjnym, które mogą wystąpić, zanim białko zacznie pełnić swoją funkcję i podczas „pracy” w komórce. Często w organizmach żywych kilka cząsteczek białka tworzy kompleksowe kompleksy, na przykład kompleks fotosyntetyczny.

Funkcje białek w komórkach organizmów żywych są bardziej zróżnicowane niż funkcje innych biopolimerów - polisacharydów i DNA. Zatem białka enzymatyczne katalizują przebieg reakcji biochemicznych i odgrywają ważną rolę w metabolizmie. Niektóre białka pełnią funkcję strukturalną lub mechaniczną, tworząc cytoszkielet, który wspiera kształt komórki. Białka odgrywają również ważną rolę w systemach sygnalizacji komórkowej, w odpowiedziach immunologicznych iw cyklu komórkowym.

Białka są ważną częścią żywienia zwierząt i ludzi (główne źródła: mięso, drób, ryby, mleko, orzechy, rośliny strączkowe, ziarna; w mniejszym stopniu: warzywa, owoce, jagody i grzyby), ponieważ wszystkie niezbędne aminokwasy i Niektóre z nich pochodzą z żywności białkowej. W procesie trawienia enzymy niszczą zużyte białka na aminokwasy, które są wykorzystywane w biosyntezie białek ciała lub ulegają dalszemu rozkładowi na energię.

Określenie sekwencji aminokwasowej pierwszego białka, insuliny, przez sekwencjonowanie białek przyniosło nagrodę Nobla w dziedzinie chemii Frederickowi Sengerowi w 1958 roku. Pierwsze trójwymiarowe struktury białek hemoglobiny i mioglobiny otrzymano, odpowiednio, za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej przez Maxa Perutza i Johna Kendru w 1958 r. [2] [3], dla których w 1962 r. Otrzymali oni Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.

Treść

Studiuj historię

Białka zostały rozdzielone na oddzielną klasę molekuł biologicznych w XVIII wieku w wyniku prac francuskiego chemika Antoine Furcroya i innych naukowców, w których odnotowano właściwość białek do koagulacji (denaturacji) pod wpływem ciepła lub kwasów. W tym czasie badano białka, takie jak albumina (białko jaja), fibryna (białko krwi) i gluten z ziarna pszenicy. Holenderski chemik Gerrit Mulder przeprowadził analizę składu białek i wysunął hipotezę, że prawie wszystkie białka mają podobny wzór empiryczny. Termin „białko” odnoszący się do takich cząsteczek został zaproponowany w 1838 r. Przez szwedzkiego chemika Jacoba Berzeliusa [4]. Mulder określił również produkty degradacji białek - aminokwasy i dla jednego z nich (leucyna), z niewielkim ułamkiem błędu, określił masę cząsteczkową - 131 daltonów. W 1836 roku Mulder zaproponował pierwszy model struktury chemicznej białek. W oparciu o teorię rodników sformułował koncepcję minimalnej jednostki strukturalnej składu białek, C16H24N4O5, który nazwano „białkiem”, a teorię „teorią białek” [5]. Wraz z nagromadzeniem nowych danych na temat białek, teoria zaczęła być wielokrotnie krytykowana, ale do końca lat 50. XIX wieku, pomimo krytyki, nadal była uważana za ogólnie akceptowaną.

Pod koniec XIX wieku badano większość aminokwasów wchodzących w skład białek. W 1894 roku niemiecki fizjolog Albrecht Kossel wysunął teorię, że to aminokwasy są podstawowymi elementami strukturalnymi białek [6]. Na początku XX wieku niemiecki chemik Emil Fisher udowodnił eksperymentalnie, że białka składają się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Przeprowadził także pierwszą analizę sekwencji aminokwasowej białka i wyjaśnił zjawisko proteolizy.

Jednak centralna rola białek w organizmach została rozpoznana dopiero w 1926 r., Kiedy amerykański chemik James Sumner (późniejszy laureat Nagrody Nobla) wykazał, że enzym ureaza jest białkiem [7].

Trudność w izolowaniu czystych białek utrudniała ich badanie. Dlatego też pierwsze badania przeprowadzono z użyciem tych polipeptydów, które można oczyścić w dużych ilościach, to znaczy białek krwi, jaj kurzych, różnych toksyn, a także enzymów trawiennych / metabolicznych wydzielanych po uboju zwierząt gospodarskich. Pod koniec lat 50. Armor Hot Dog Co. był w stanie oczyścić kilogram rybonukleazy A z trzustki, która stała się obiektem eksperymentalnym dla wielu naukowców.

Pomysł, że wtórna struktura białek jest wynikiem tworzenia wiązań wodorowych między aminokwasami, zasugerował William Astbury w 1933 r., Ale Linus Pauling uważany jest za pierwszego naukowca, który z powodzeniem przewidział strukturę drugorzędową białek. Później Walter Cauzman, opierając się na pracy Kai Linderstroma-Langa, wniósł znaczący wkład w zrozumienie praw tworzenia trzeciorzędowej struktury białek i roli oddziaływań hydrofobowych w tym procesie. W 1949 roku Fred Sanger zdefiniował sekwencję aminokwasową insuliny [8], demonstrując w taki sposób, że białka są liniowymi polimerami aminokwasów, a nie ich rozgałęzionymi łańcuchami (jak niektóre cukry), koloidami lub cyklolami. Pierwsze struktury białkowe oparte na dyfrakcji rentgenowskiej na poziomie pojedynczych atomów uzyskano w latach 60. i NMR w latach 80. XX wieku. W 2006 r. Bank danych białkowych zawierał około 40 000 struktur białkowych.

W XXI wieku badania nad białkami przeszły na jakościowo nowy poziom, kiedy badane są nie tylko pojedyncze oczyszczone białka, ale także jednoczesna zmiana liczby i potranslacyjnych modyfikacji dużej liczby białek poszczególnych komórek, tkanek lub organizmów. Ten obszar biochemii nazywany jest proteomiką. Wykorzystując metody bioinformatyczne, stało się możliwe nie tylko przetwarzanie danych strukturalnych promieniowania rentgenowskiego, ale także przewidywanie struktury białka w oparciu o jego sekwencję aminokwasową. Obecnie mikroskopia krioelektroniczna dużych kompleksów białkowych i przewidywanie małych białek i domen dużych białek przy użyciu programów komputerowych w dokładności zbliżają się do rozdzielczości struktur na poziomie atomowym.

Właściwości

Wielkość białka można zmierzyć w liczbie aminokwasów lub w Daltonach (masa cząsteczkowa), częściej ze względu na stosunkowo duży rozmiar cząsteczki w jednostkach pochodnych, kilodaltonach (kDa). Białka drożdżowe składają się średnio z 466 aminokwasów i mają masę cząsteczkową 53 kDa. Największe obecnie znane białko - titin - jest składnikiem sarkomerów mięśni; masa cząsteczkowa jego różnych izoform zmienia się w zakresie od 3000 do 3700 kDa, składa się z 38 138 aminokwasów (w mięśniach ludzkich [9]).

Białka są amfoterycznymi polielektrolitami (poliamfolitami), podczas gdy grupy zdolne do jonizacji w roztworze są resztami karboksylowymi łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych (kwas asparaginowy i glutaminowy) i grupami zawierającymi azot łańcuchów bocznych zasadowych aminokwasów (głównie grupa ε-aminowa reszty lizyny i amidyny CNH (NH2a) arginina, w nieco mniejszym stopniu, reszta histydynowa imidazolu). Białka jako poliampolity charakteryzują się punktem izoelektrycznym (pI) - zdolnością środowiska pH, w którym cząsteczki tego białka nie przenoszą ładunku elektrycznego, a zatem nie poruszają się w polu elektrycznym (na przykład podczas elektroforezy). Wartość pI jest określona przez stosunek kwasowych i zasadowych reszt aminokwasowych w białku: wzrost liczby reszt zasadowych aminokwasów w danym białku prowadzi do wzrostu pI; wzrost liczby kwasowych reszt aminokwasowych prowadzi do zmniejszenia wartości pI.

Wartość punktu izoelektrycznego jest charakterystyczną stałą białkową. Białka o pI mniejszym niż 7 nazywane są kwasowymi, podczas gdy białka o pI powyżej 7 są nazywane podstawowymi. Ogólnie pI białka zależy od funkcji, jaką wykonuje: punkt izoelektryczny większości białek w tkankach kręgowców waha się od 5,5 do 7,0, ale w niektórych przypadkach wartości leżą w skrajnych obszarach: na przykład dla pepsyny, enzymu proteolitycznego silnie kwaśnego żołądka sok pI

1 [10], a dla salmin - białka protaminy, mleka łososia, którego cechą jest wyjątkowo wysoka zawartość argininy, pI

12. Białka, które wiążą się z kwasami nukleinowymi przez oddziaływanie elektrostatyczne z fosforanowymi resztami kwasu nukleinowego, są często głównymi białkami. Przykładem takich białek są histony i protaminy.

Białka różnią się stopniem rozpuszczalności w wodzie, ale większość białek rozpuszcza się w nim. Nierozpuszczalne obejmują, na przykład, keratynę (białko, które składa się na włosy, włosy ssaków, pióra ptaków itp.) I fibroinę, która jest częścią jedwabiu i pajęczyn. Białka są również podzielone na hydrofilowe i hydrofobowe. Większość białek cytoplazmy, jądro i substancja międzykomórkowa, w tym nierozpuszczalna keratyna i fibroina, są hydrofilowe. Większość białek wchodzących w skład błon biologicznych integralnych białek błonowych, które oddziałują z hydrofobowymi lipidami błonowymi [11], należy do grupy hydrofobowej (białka te zazwyczaj mają małe miejsca hydrofilowe).

Denaturacja

Z reguły białka zachowują swoją strukturę, a co za tym idzie, ich właściwości fizykochemiczne, na przykład rozpuszczalność w warunkach takich jak temperatura i pH, do których przystosowany jest ten organizm [7]. Zmiany tych warunków, takie jak ogrzewanie lub obróbka białka kwasem lub zasadą, powodują utratę czwartorzędowych, trzeciorzędowych i drugorzędowych struktur białkowych. Utrata naturalnej struktury białka (lub innego biopolimeru) nazywana jest denaturacją. Denaturacja może być pełna lub częściowa, odwracalna lub nieodwracalna. Najbardziej znanym przypadkiem nieodwracalnej denaturacji białek w codziennym życiu jest przygotowanie jaj kurzych, gdy pod wpływem wysokiej temperatury rozpuszczalne w wodzie, przezroczyste białko owalbuminy staje się gęste, nierozpuszczalne i nieprzezroczyste. Denaturacja jest w niektórych przypadkach odwracalna, jak w przypadku wytrącania (wytrącania) rozpuszczalnych w wodzie białek z użyciem soli amonowych i jest stosowana jako metoda ich oczyszczania [12].

Proste i złożone białka

Oprócz łańcuchów peptydowych skład wielu białek obejmuje fragmenty nieaminokwasowe, zgodnie z tym kryterium białka klasyfikuje się na dwie duże grupy - białka proste i złożone (proteidy). Proste białka zawierają tylko łańcuchy aminokwasów, złożone białka zawierają także fragmenty nieaminokwasowe. Te fragmenty natury niebiałkowej w składzie złożonych białek nazywane są „grupami protetycznymi”. W zależności od chemicznej natury grup protetycznych, następujące klasy różnią się od białek złożonych:

    Glikoproteiny zawierające, jako grupę prostetyczną, kowalencyjnie związane reszty węglowodanowe i ich podklasę są proteoglikanami, z mukopolisacharydowymi grupami protetycznymi. Grupy hydroksylowe seryny lub treoniny są zwykle zaangażowane w tworzenie wiązania z resztami węglowodanowymi. Większość białek pozakomórkowych, w szczególności immunoglobulin, jest glikoproteinami. W proteoglikanach część węglowodanowa jest

95%, są głównym składnikiem macierzy zewnątrzkomórkowej.

  • Lipoproteiny zawierające niekowalencyjnie związane lipidy jako część protetyczną. Lipoproteiny utworzone przez białka apolipoproteinowe, wiążące się z nimi lipidy, pełnią funkcję transportu lipidów.
  • Metaloproteiny zawierające niehemowe skoordynowane jony metali. Wśród metaloprotein istnieją białka, które pełnią funkcje deponujące i transportujące (na przykład ferrytyna i transferyna zawierająca żelazo) i enzymy (na przykład zawierająca cynk anhydraza węglanowa i różne dysmutazy ponadtlenkowe zawierające miedź, mangan, żelazo i inne metale jako miejsca aktywne)
  • Nukleoproteiny zawierające niekowalencyjnie związany DNA lub RNA, w szczególności chromatyna, z której składają się chromosomy, jest nukleoproteiną.
  • Fosfoproteiny zawierające kowalencyjnie związane reszty kwasu fosforowego jako grupę prostetyczną. Tworzenie wiązania estrowego z fosforanem obejmuje grupy hydroksylowe seryny lub treoniny, fosfoproteiny to w szczególności kazeina mleczna.
  • Chromoproteiny to zbiorcza nazwa złożonych białek z kolorowymi grupami protetycznymi o różnym charakterze chemicznym. Należą do nich różnorodne białka z zawierającą metal grupą porfirynową, które pełnią różne funkcje - hemoproteiny (białka zawierające hem - hemoglobina, cytochromy itp.), Chlorofile; flawoproteiny z grupą flawiny itp.
  • Struktura białkowa

    Cząsteczki białka to polimery liniowe składające się z α-L-aminokwasów (które są monomerami), aw niektórych przypadkach ze zmodyfikowanych zasadowych aminokwasów (chociaż modyfikacje zachodzą już po syntezie białka na rybosomie). W literaturze naukowej pojedyncze lub trzyliterowe skróty są używane w odniesieniu do aminokwasów. Chociaż na pierwszy rzut oka może się wydawać, że użycie „wszystkich” 20 rodzajów aminokwasów w większości białek ogranicza różnorodność struktur białkowych, w rzeczywistości liczba opcji jest trudna do przeszacowania: dla łańcucha składającego się tylko z 5 aminokwasów jest to już ponad 3 miliony i łańcuch 100 aminokwasów ( małe białko) może być reprezentowane w ponad 10 130 wariantach. Białka o długości od 2 do kilkudziesięciu reszt aminokwasowych są często nazywane peptydami, z większym stopniem polimeryzacji - białkami, chociaż podział ten jest raczej arbitralny.

    W tworzeniu białka w wyniku oddziaływania grupy α-aminowej (-NH2) jeden aminokwas z grupą α-karboksylową (-COOH) innego aminokwasu tworzy wiązania peptydowe. Końce białka nazywane są końcami C i N (w zależności od tego, która z końcowych grup aminokwasowych jest wolna: -COOH lub -NH2, odpowiednio). Podczas syntezy białka na rybosomie, nowe aminokwasy są przyłączone do końca C, dlatego nazwa peptydu lub białka jest podana przez wyliczenie reszt aminokwasowych począwszy od N-końca.

    Sekwencja aminokwasów w białku odpowiada informacji zawartej w genie danego białka. Ta informacja jest przedstawiona w postaci sekwencji nukleotydów, z jednym aminokwasem odpowiadającym sekwencji DNA trzech nukleotydów - tak zwanym tripletem lub kodonem. Który aminokwas odpowiada danemu kodonowi w mRNA określa kod genetyczny, który może się nieco różnić w różnych organizmach. Synteza białek na rybosomach odbywa się z reguły z 20 aminokwasów, zwanych standardem [13]. Trójki, które kodują aminokwasy w DNA w różnych organizmach od 61 do 63 (to znaczy spośród możliwych trypletów (4³ = 64), odejmuje się liczbę kodonów stop (1-3). Dlatego możliwe jest, że większość aminokwasów może być kodowana przez różne tryplety. To znaczy, kod genetyczny może być zbędny lub w inny sposób zdegenerowany. Zostało to ostatecznie udowodnione w eksperymencie w analizie mutacji [14]. Kod genetyczny kodujący różne aminokwasy ma inny stopień degeneracji (zakodowany od 1 do 6 kodonów), zależy od częstotliwości występowania tego aminokwasu w białkach, z wyjątkiem argininy [14]. Często zasada w trzeciej pozycji nie jest istotna dla specyficzności, to znaczy, jeden aminokwas może być reprezentowany przez cztery kodony, różniące się tylko trzecią zasadą. Czasami różnica jest w preferencji purynowo-pirymidynowej. Nazywa się to degeneracją trzeciej bazy.

    Taki kod z trzema kapsułami pojawił się ewolucyjnie wcześnie. Ale istnienie różnic w niektórych organizmach pojawiających się na różnych etapach ewolucji wskazuje, że nie zawsze tak było.

    Według niektórych modeli kod początkowo istniał w prymitywnej formie, gdy niewielka liczba kodonów wskazywała na stosunkowo małą liczbę aminokwasów. Bardziej precyzyjną wartość kodonu i więcej aminokwasów można wprowadzić później. Początkowo tylko dwie pierwsze z trzech zasad mogły zostać użyte do rozpoznania [co zależy od struktury tRNA].

    - B. Lewin. Genes, M.: 1987, s. 62.

    Homologiczne białka (prawdopodobnie mające wspólne ewolucyjne pochodzenie i często pełniące tę samą funkcję), na przykład hemoglobiny różnych organizmów, mają identyczne, konserwatywne reszty aminokwasowe w wielu miejscach łańcucha. W innych miejscach występują różne reszty aminokwasowe zwane zmiennymi. W zależności od stopnia homologii (podobieństwa sekwencji aminokwasów) możliwe jest oszacowanie odległości ewolucyjnej między taksonami, do których należą porównywalne organizmy.

    Poziomy organizacji

    Oprócz sekwencji aminokwasowej polipeptydu (struktura pierwotna), niezwykle istotna jest trzeciorzędowa struktura białka, która powstaje podczas procesu składania (ze składania, składania). Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku interakcji struktur niższych poziomów. Istnieją cztery poziomy struktury białka [15]:

    • Podstawową strukturą jest sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Ważnymi cechami podstawowej struktury są motywy konserwatywne - kombinacje aminokwasów, które odgrywają kluczową rolę w funkcjach białkowych. Konserwatywne motywy są zachowywane w procesie ewolucji gatunku, często można przewidzieć z nich funkcję nieznanego białka.
    • Struktura drugorzędowa to lokalne uporządkowanie fragmentu łańcucha polipeptydowego, stabilizowanego wiązaniami wodorowymi. Oto najczęstsze rodzaje drugorzędowej struktury białkowej:
      • α-helisa - gęsta cewka wokół długiej osi cząsteczki, jedna cewka ma 3,6 reszty aminokwasowej, a skok helisy wynosi 0,54 nm [16] (tak, że na jedną resztę aminokwasową przypada 0,15 nm), helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe między Grupy peptydów H i O, oddalone od siebie o 4 ogniwa. Helisa zbudowana jest w całości z jednego typu stereoizomeru aminokwasów (L). Chociaż może być lewostronny lub prawostronny, w białkach dominuje praworęczny. Spirala jest łamana przez oddziaływania elektrostatyczne kwasu glutaminowego, lizyny, argininy. Reszty asparaginy, seryny, treoniny i leucyny znajdujące się blisko siebie mogą sterycznie przeszkadzać w tworzeniu helisy, reszty proliny powodują zginanie łańcucha, a także naruszają α-helisy.
      • Arkusze β (warstwy złożone) to kilka łańcuchów polipeptydowych zygzakowatych, w których powstają wiązania wodorowe między stosunkowo odległymi od siebie (0,347 nm na resztę aminokwasową [16]) w strukturze pierwszorzędowej, aminokwasach lub różnych łańcuchach białkowych, a nie blisko siebie umieść w α-helisie. Łańcuchy te są zwykle kierowane przez N-końce w przeciwnych kierunkach (orientacja antyrównoległa). Dla tworzenia β-arkuszy ważne są małe rozmiary bocznych grup aminokwasów, zwykle przeważają glicyna i alanina.
      • π-helisa;
      • 310-spirale;
      • nieuporządkowane fragmenty.
    • Struktura trzeciorzędowa - struktura przestrzenna łańcucha polipeptydowego (zbiór współrzędnych przestrzennych atomów tworzących białko). Strukturalnie składa się z elementów struktury drugorzędowej, stabilizowanej przez różnego rodzaju interakcje, w których interakcje hydrofobowe odgrywają kluczową rolę. Weź udział w stabilizacji struktury trzeciorzędowej:
      • wiązania kowalencyjne (między dwiema resztami cysteiny - mostki dwusiarczkowe);
      • wiązania jonowe między przeciwnie naładowanymi grupami bocznymi reszt aminokwasowych;
      • wiązania wodorowe;
      • oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. Podczas interakcji z otaczającymi cząsteczkami wody cząsteczka białka „dąży” do fałdowania, tak że niepolarne boczne grupy aminokwasów są izolowane z roztworu wodnego; na powierzchni cząsteczki są polarne hydrofilowe grupy boczne.
    • Struktura czwartorzędowa (lub podjednostka, domena) - wzajemne ułożenie kilku łańcuchów polipeptydowych jako części pojedynczego kompleksu białkowego. Cząsteczki białka, które są częścią czwartorzędowego białka, tworzą się na rybosomach oddzielnie i dopiero po zakończeniu syntezy tworzą wspólną strukturę supramolekularną. Czwartorzędowa struktura białka może obejmować zarówno identyczne, jak i różne łańcuchy polipeptydowe. Te same rodzaje interakcji biorą udział w stabilizacji struktury czwartorzędowej, jak w stabilizacji trzeciorzędu. Supramolekularne kompleksy białkowe mogą składać się z dziesiątek cząsteczek.

    Środowisko białkowe

    Zgodnie z ogólnym rodzajem struktury, białka można podzielić na trzy grupy:

    1. Białka włókniste - tworzą polimery, ich struktura jest zwykle bardzo regularna i wspierana głównie przez interakcje między różnymi łańcuchami. Tworzą mikrowłókna, mikrotubule, fibryle, wspierają strukturę komórek i tkanek. Białka włókniste obejmują keratynę i kolagen.
    2. Białka kuliste są rozpuszczalne w wodzie, ogólny kształt cząsteczki jest mniej lub bardziej kulisty. Wśród białek kulistych i włóknistych wyróżnia się podgrupy. Na przykład białko globularne, pokazane na zdjęciu po prawej stronie, izomeraza fosforanu triozy, składa się z ośmiu helis α zlokalizowanych na zewnętrznej powierzchni struktury i ośmiu równoległych warstw β wewnątrz struktury. Białka o podobnej trójwymiarowej strukturze nazywane są beczkami αβ (z angielskiej beczki - beczki) [17].
    3. Białka błonowe - mają domeny, które przechodzą przez błonę komórkową, ale ich części wystają z błony do środowiska międzykomórkowego i cytoplazmy komórki. Białka błonowe działają jako receptory, to znaczy przekazują sygnały, a także zapewniają transbłonowy transport różnych substancji. Transportery białkowe są specyficzne, każdy z nich przepuszcza przez membranę tylko pewne cząsteczki lub pewien rodzaj sygnału.

    Tworzenie i utrzymanie struktury białkowej w organizmach żywych

    Zdolność białek do przywrócenia prawidłowej struktury trójwymiarowej po denaturacji umożliwiła hipotezę, że wszystkie informacje o końcowej strukturze białka są zawarte w jego sekwencji aminokwasowej. Obecnie istnieje ogólnie przyjęta teoria, że ​​w wyniku ewolucji stabilna konformacja białka ma minimalną darmową energię w porównaniu z innymi możliwymi konformacjami tego polipeptydu [18].

    Jednak w komórkach znajduje się grupa białek, których zadaniem jest zapewnienie przywrócenia struktury białek po uszkodzeniu, a także tworzenie i dysocjacja kompleksów białkowych. Białka te nazywane są białkami opiekuńczymi. Stężenie wielu białek opiekuńczych w komórce wzrasta wraz z gwałtownym wzrostem temperatury otoczenia, więc należą one do grupy Hsp (białka szoku cieplnego) [19]. Znaczenie normalnego działania białek opiekuńczych dla funkcjonowania organizmu można zilustrować przykładem opiekuna krystalicznego α, który jest częścią soczewki ludzkiego oka. Mutacje w tym białku prowadzą do zmętnienia soczewki w wyniku agregacji białek, aw rezultacie do zaćmy [20].

    Synteza białek

    Synteza chemiczna

    Krótkie białka można syntetyzować chemicznie przy użyciu grupy metod wykorzystujących syntezę organiczną - na przykład ligacji chemicznej [21]. Większość metod syntezy chemicznej przebiega od C-końca do N-końca, w przeciwieństwie do biosyntezy. W ten sposób można zsyntetyzować krótki peptyd immunogenny (epitop), który stosuje się do wytwarzania przeciwciał przez wstrzyknięcie zwierzętom lub przez wytworzenie hybrydy; synteza chemiczna jest również wykorzystywana do wytwarzania inhibitorów niektórych enzymów [22]. Synteza chemiczna umożliwia wprowadzenie sztucznych aminokwasów, czyli aminokwasów, które nie występują w normalnych białkach - na przykład, aby dołączyć znaczniki fluorescencyjne do łańcuchów bocznych aminokwasów. Jednak metody syntezy chemicznej są nieskuteczne przy długości białka większej niż 300 aminokwasów; Ponadto sztuczne białka mogą mieć nieregularną strukturę trzeciorzędową i nie ma modyfikacji potranslacyjnych w aminokwasach sztucznych białek.

    Biosynteza białek

    Uniwersalny sposób: synteza rybosomalna

    Białka są syntetyzowane przez żywe organizmy z aminokwasów na podstawie informacji zakodowanych w genach. Każde białko składa się z unikalnej sekwencji aminokwasowej, która jest określona przez sekwencję nukleotydową genu kodującego to białko. Kod genetyczny składa się z trzech liter „słów”, zwanych kodonami; Każdy kodon jest odpowiedzialny za przyłączenie pojedynczego aminokwasu do białka: na przykład kombinacja AUG odpowiada metioninie. Ponieważ DNA składa się z czterech typów nukleotydów, całkowita liczba możliwych kodonów wynosi 64; a ponieważ w białkach stosuje się 20 aminokwasów, wiele aminokwasów określa więcej niż jeden kodon. Geny kodujące białka są najpierw transkrybowane do sekwencji nukleotydowej białek informacyjnego RNA (mRNA) przez polimerazy RNA.

    W prokariotach mRNA może być odczytywany przez rybosomy do sekwencji aminokwasowej białek bezpośrednio po transkrypcji, podczas gdy u eukariontów jest transportowany z jądra do cytoplazmy, gdzie znajdują się rybosomy. Szybkość syntezy białek jest wyższa u prokariotów i może osiągnąć 20 aminokwasów na sekundę [23].

    Proces syntezy białek oparty na cząsteczce mRNA nazywany jest translacją. W początkowej fazie biosyntezy białka, inicjacji, kodon metioninowy jest zwykle rozpoznawany przez małą podjednostkę rybosomu, do której dołączany jest RNA transportujący metioninę (tRNA) przy użyciu czynników inicjacji białka. Po rozpoznaniu kodonu start, duża podjednostka łączy się z małą podjednostką i rozpoczyna się drugi etap translacji - wydłużenie. Z każdym ruchem rybosomu od końca 5 'do 3' mRNA odczytywany jest jeden kodon przez tworzenie wiązań wodorowych między trzema nukleotydami (kodonem) mRNA i jego komplementarnym antykodem transportu RNA, do którego przyłączony jest odpowiedni aminokwas. Synteza wiązania peptydowego jest katalizowana przez rybosomalny RNA (rRNA), który tworzy centrum transferazy peptydylowej rybosomu. RNA rybosomalny katalizuje tworzenie wiązania peptydowego między ostatnim aminokwasem rosnącego peptydu i aminokwasem przyłączonym do tRNA, ustawiając atomy azotu i węgla w pozycji korzystnej dla przejścia reakcji. Enzymy syntetazy aminoacylo-tRNA przyłączają aminokwasy do ich tRNA. Trzeci i ostatni etap translacji, terminacji, występuje, gdy rybosom osiąga kodon stop, po czym czynniki terminacji białka hydrolizują ostatnie tRNA z białka, zatrzymując jego syntezę. Zatem w rybosomach białka są zawsze syntetyzowane od końca N do C.

    Synteza neribosomalna

    U niższych grzybów i niektórych bakterii znana jest dodatkowa (nie-rybosomalna lub multienzymatyczna) metoda biosyntezy peptydów, zwykle o małej i niezwykłej strukturze. Synteza tych peptydów, zwykle metabolitów wtórnych, jest przeprowadzana bez bezpośredniego udziału rybosomów w kompleksie białkowym o wysokiej masie cząsteczkowej, tak zwanej syntazie HPC. Syntaza HPC zazwyczaj składa się z kilku domen lub pojedynczych białek zaangażowanych w selekcję aminokwasów, tworzenie wiązania peptydowego, uwalnianie zsyntetyzowanego peptydu. Czasami zawiera domenę zdolną do izomeryzacji L-aminokwasów (postać normalna) do postaci D [24] [25].

    Transport wewnątrzkomórkowy i sortowanie białek

    Białka syntetyzowane w cytoplazmie na rybosomach muszą wpaść do różnych przedziałów komórkowych - jądra, mitochondriów, retikulum endoplazmatycznego (EPR), aparatu Golgiego, lizosomów itp., A niektóre białka muszą dostać się do środowiska zewnątrzkomórkowego. Aby wejść do określonego przedziału, białko musi mieć określoną etykietę. W większości przypadków ta etykieta jest częścią sekwencji aminokwasowej samego białka (peptyd liderowy lub sekwencja sygnałowa białka). W niektórych przypadkach oligosacharydy przyłączone do białka służą jako znacznik. Transport białek do EPR zachodzi, gdy są syntetyzowane, ponieważ rybosomy, które syntetyzują białka z sekwencją sygnałową dla EPR, „siadają” na specjalnych kompleksach translokacyjnych na błonie EPR. Od EPR do aparatu Golgiego, a stamtąd do lizosomów, do błony zewnętrznej lub do środowiska pozakomórkowego, białka przenikają przez transport pęcherzykowy. Białka z sekwencją sygnałową jądra wchodzą do jądra poprzez pory jądrowe. Białka z odpowiednimi sekwencjami sygnałowymi dostają się do mitochondriów i chloroplastów poprzez specyficzne translokatory porów białkowych z udziałem białek opiekuńczych.

    Posttranslacyjna modyfikacja białek

    Po zakończeniu translacji i uwalniania białka z rybosomu aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym poddawane są różnym modyfikacjom chemicznym. Przykładami modyfikacji potranslacyjnych są:

    • dodanie różnych grup funkcyjnych (grupy acetylowe, metylowe i fosforanowe);
    • dodatek lipidów i węglowodorów;
    • zmiana standardowych aminokwasów na niestandardowe (tworzenie cytruliny);
    • powstawanie zmian strukturalnych (tworzenie mostków disiarczkowych między cysteinami);
    • usunięcie części białka zarówno na początku (sekwencja sygnałowa), aw niektórych przypadkach w środku (insulina);
    • dodanie małych białek, które wpływają na degradację białek (sumoilacja i ubikwitynacja).

    Jednocześnie rodzaj modyfikacji może być zarówno uniwersalny (dodanie łańcuchów składających się z monomerów ubikwityny służy jako sygnał do degradacji tego białka przez proteasom), jak i specyficzne dla tego białka [26]. Jednocześnie to samo białko może być poddawane licznym modyfikacjom. Zatem histony (białka, które są częścią chromatyny u eukariontów) w różnych warunkach mogą przejść do 150 różnych modyfikacji [27].

    Funkcje białek w organizmie

    Podobnie jak inne makrocząsteczki biologiczne (polisacharydy, lipidy) i kwasy nukleinowe, białka są niezbędnymi składnikami wszystkich żywych organizmów, biorą udział w większości procesów życiowych komórki. Białka dokonują przemian metabolicznych i energetycznych. Białka są częścią struktur komórkowych - organelli, są wydzielane do przestrzeni pozakomórkowej w celu wymiany sygnałów między komórkami, hydrolizy żywności i tworzenia substancji międzykomórkowej.

    Należy zauważyć, że klasyfikacja białek według ich funkcji jest raczej arbitralna, ponieważ u eukariontów to samo białko może pełnić kilka funkcji. Dobrze zbadanym przykładem takiej wielofunkcyjności jest syntetaza lizylo-tRNA, enzym z klasy syntetaz aminoacylo-tRNA, który nie tylko dodaje lizynę do tRNA, ale także reguluje transkrypcję kilku genów [28]. Wiele funkcji białek zachodzi dzięki ich aktywności enzymatycznej. Tak więc enzymy to białko motoryczne miozyny, białka regulacyjne kinazy białkowej, białko transportowe trójfosfatazy sodowo-potasowo-trifosfatazowej itp.

    Funkcja katalityczna

    Najbardziej znaną rolą białek w organizmie jest kataliza różnych reakcji chemicznych. Enzymy - grupa białek o specyficznych właściwościach katalitycznych, to znaczy każdy enzym katalizuje jedną lub więcej podobnych reakcji. Enzymy katalizują reakcje rozszczepiania złożonych cząsteczek (katabolizm) i ich syntezę (anabolizm), a także replikację i naprawę DNA oraz syntezę matrycy RNA. Znanych jest kilka tysięcy enzymów; wśród nich na przykład pepsyna rozkłada białka w procesie trawienia. W procesie modyfikacji potranslacyjnej niektóre enzymy dodają lub usuwają grupy chemiczne na innych białkach. Znanych jest około 4000 reakcji katalizowanych przez białka [29]. Przyspieszenie reakcji w wyniku katalizy enzymatycznej jest czasami ogromne: na przykład reakcja katalizowana przez enzym karboksylazy orotatowej przebiega 10–17 razy szybciej niż nieskalibrowana (78 milionów lat bez enzymu, 18 milisekund z udziałem enzymu) [30]. Cząsteczki łączące enzym i zmieniające się w wyniku reakcji są nazywane substratami.

    Chociaż enzymy zazwyczaj składają się z setek aminokwasów, tylko niewielka ich część oddziałuje z substratem, a jeszcze mniej - średnio 3-4 aminokwasów, często znajdujących się daleko od siebie w pierwszorzędowej sekwencji aminokwasowej - jest bezpośrednio zaangażowanych w katalizę [31]. Część enzymu, która przyłącza substrat i zawiera aminokwasy katalityczne, nazywana jest centrum aktywnym enzymu.

    Funkcja strukturalna

    Białka strukturalne cytoszkieletu, jako rodzaj wzmocnienia, nadają kształt komórkom i wielu organoidom i biorą udział w zmianie kształtu komórek. Większość białek strukturalnych jest nitkowata: na przykład monomery aktyny i tubuliny są białkami kulistymi, rozpuszczalnymi, ale po polimeryzacji tworzą długie nici, które tworzą cytoszkielet, umożliwiając komórce utrzymanie kształtu [32]. Kolagen i elastyna są głównymi składnikami substancji międzykomórkowej tkanki łącznej (na przykład chrząstki), a włosy, paznokcie, pióra ptaków i niektóre muszle składają się z innych strukturalnych białek keratynowych.

    Funkcja ochronna

    Istnieje kilka rodzajów funkcji ochronnych białek:

    1. Ochrona fizyczna. Kolagen jest w to zaangażowany - białko, które tworzy podstawę międzykomórkowej substancji tkanek łącznych (w tym kości, chrząstki, ścięgna i głębokie warstwy skóry (skóra właściwa)); keratyna, która stanowi podstawę osłon rogowych, włosów, piór, rogów i innych pochodnych naskórka. Zazwyczaj białka te są uważane za białka o funkcji strukturalnej. Przykładami tej grupy białek są fibrynogen i trombina [33] zaangażowane w krzepnięcie krwi.
    2. Ochrona chemiczna. Wiązanie toksyn z cząsteczkami białka może zapewnić ich detoksykację. Enzymy wątroby, które rozkładają trucizny lub przekształcają je w rozpuszczalną formę, są szczególnie ważne w detoksykacji u ludzi, co przyczynia się do ich szybkiej eliminacji z organizmu [34].
    3. Ochrona immunologiczna. Białka, które tworzą krew i inne płyny biologiczne, biorą udział w obronnej reakcji organizmu na uszkodzenia i ataki patogenów. Białka układu dopełniacza i przeciwciała (immunoglobuliny) należą do drugiej grupy białek; neutralizują bakterie, wirusy lub obce białka. Przeciwciała, które tworzą adaptacyjny układ odpornościowy, łączą antygeny, które są obce organizmowi, i przez to neutralizują je, kierując je do miejsc zniszczenia. Przeciwciała mogą być wydzielane do przestrzeni pozakomórkowej lub utrwalane w błonach wyspecjalizowanych limfocytów B, zwanych komórkami plazmatycznymi [35]. Podczas gdy enzymy mają ograniczone powinowactwo do substratu, ponieważ zbyt silne przyleganie do substratu może zakłócać reakcję katalizowaną, oporność przeciwciał na antygen nie jest ograniczona [36].

    Funkcja regulacyjna

    Wiele procesów wewnątrz komórek jest regulowanych przez cząsteczki białka, które nie są ani źródłem energii, ani materiałem budowlanym komórki. Białka te regulują transkrypcję, translację, splicing, a także aktywność innych białek itp. Funkcję regulacyjną białek przeprowadza się albo przez aktywność enzymatyczną (na przykład kinazę białkową), albo przez specyficzne wiązanie z innymi cząsteczkami, co z reguły wpływa na oddziaływanie z tymi cząsteczkami enzymy.

    Zatem transkrypcję genów określa się przez dodanie czynników transkrypcyjnych - białek aktywujących i białek represorowych - do sekwencji regulatorowych genów. Na poziomie translacji odczyt wielu mRNA jest również regulowany przez dodanie czynników białkowych [37], a degradacja RNA i białek jest również przeprowadzana przez wyspecjalizowane kompleksy białkowe [38]. Najważniejszą rolę w regulacji procesów wewnątrzkomórkowych odgrywają kinazy białkowe - enzymy, które aktywują lub hamują aktywność innych białek poprzez przyłączanie do nich grup fosforanowych.

    Funkcja sygnalizacji

    Funkcją sygnałową białek jest zdolność białek do pełnienia roli substancji sygnałowych, przekazujących sygnały między komórkami, tkankami, narządami i różnymi organizmami. Często funkcja sygnalizacyjna jest połączona z funkcją regulacyjną, ponieważ wiele wewnątrzkomórkowych białek regulatorowych również przekazuje sygnały.

    Funkcja sygnału jest wykonywana przez hormony białkowe, cytokiny, czynniki wzrostu itp.

    Hormony są przenoszone przez krew. Większość hormonów zwierzęcych to białka lub peptydy. Wiązanie hormonu z receptorem jest sygnałem, który wyzwala odpowiedź w komórce. Hormony regulują stężenie substancji we krwi i komórkach, wzrost, reprodukcję i inne procesy. Przykładem takich białek jest insulina, która reguluje stężenie glukozy we krwi.

    Komórki oddziałują ze sobą za pomocą białek sygnałowych przekazywanych przez substancję zewnątrzkomórkową. Takie białka obejmują, na przykład, cytokiny i czynniki wzrostu.

    Cytokiny są małymi cząsteczkami informacji peptydowej. Regulują interakcje między komórkami, określają ich przeżycie, stymulują lub hamują wzrost, różnicowanie, aktywność funkcjonalną i apoptozę oraz zapewniają koordynację działań układu odpornościowego, hormonalnego i nerwowego. Przykład cytokin może służyć jako czynnik martwicy nowotworów, który przekazuje sygnały zapalenia między komórkami ciała [39].

    Funkcja transportu

    Rozpuszczalne białka biorące udział w transporcie małych cząsteczek powinny mieć wysokie powinowactwo (powinowactwo) do substratu, gdy jest obecne w wysokim stężeniu, i łatwo jest je uwolnić w miejscach o niskim stężeniu substratu. Przykładem białek transportowych jest hemoglobina, która transportuje tlen z płuc do innych tkanek i dwutlenku węgla z tkanek do płuc, a także białka homologiczne do niego, występujące we wszystkich królestwach żywych organizmów [40].

    Niektóre białka błonowe biorą udział w transporcie małych cząsteczek przez błonę komórkową, zmieniając jej przepuszczalność. Składnik lipidowy membrany jest wodoodporny (hydrofobowy), co zapobiega dyfuzji cząsteczek polarnych lub naładowanych (jonów). Białka transportujące błonę można podzielić na białka kanałowe i białka nośnikowe. Białka kanałowe zawierają wewnętrzne pory wypełnione wodą, które umożliwiają jonom (poprzez kanały jonowe) lub cząsteczkom wody (poprzez białka akwaporynowe) przemieszczanie się przez błonę. Wiele kanałów jonowych specjalizuje się w transporcie tylko jednego jonu; na przykład kanały potasowe i sodowe często odróżniają te podobne jony i przepuszczają tylko jeden z nich [41]. Białka nośnikowe wiążą się, podobnie jak enzymy, z każdą transportowaną cząsteczką lub jonem i, w przeciwieństwie do kanałów, mogą prowadzić aktywny transport przy użyciu energii ATP. „Moc komórkowa” - syntaza ATP, która przeprowadza syntezę ATP przez gradient protonu, może być również przypisana białkom transportowym błony [42].

    Zapasowa (zapasowa) funkcja białek

    Takie białka obejmują tak zwane rezerwowe białka, które są przechowywane jako źródło energii i substancji w nasionach roślin i jaj zwierząt; Białka trzeciorzędowych skorupek jaja (owalbumina) i główne białko mleka (kazeina) również pełnią głównie funkcję odżywczą. Wiele innych białek jest wykorzystywanych w organizmie jako źródło aminokwasów, które z kolei są prekursorami substancji biologicznie czynnych, które regulują procesy metaboliczne.

    Funkcja receptora

    Receptory białkowe mogą być zlokalizowane w cytoplazmie lub być wprowadzone do błony komórkowej. Jedna część cząsteczki receptora odbiera sygnał, który jest najczęściej podawany przez substancję chemiczną, aw niektórych przypadkach światło, działanie mechaniczne (na przykład rozciąganie) i inne bodźce. Gdy sygnał jest podawany na określoną część cząsteczki, białko receptorowe, zachodzą zmiany konformacyjne. W rezultacie konformacja innej części cząsteczki, która przekazuje sygnał do innych zmian składników komórkowych. Istnieje kilka mechanizmów przesyłania sygnałów. Niektóre receptory katalizują pewną reakcję chemiczną; inne służą jako kanały jonowe, które otwierają się lub zamykają za pomocą sygnału; inne specyficznie wiążą wewnątrzkomórkowe cząsteczki pośredniczące. W receptorach błonowych część cząsteczki, która wiąże się z cząsteczką sygnału, znajduje się na powierzchni komórki, a domena, która transmituje sygnał, znajduje się wewnątrz [43].

    Funkcja silnika (silnika)

    Cała klasa białek motorycznych zapewnia ruch ciała, na przykład skurcz mięśni, w tym ruch (miozyna), ruch komórek wewnątrz ciała (na przykład ruch ameboidalny leukocytów), ruch rzęsek i wici oraz aktywny i ukierunkowany transport wewnątrzkomórkowy (kinezyna, dyneina). Dineiny i kinezyny transportują cząsteczki wzdłuż mikrotubul z wykorzystaniem hydrolizy ATP jako źródła energii. Dyneina przenosi cząsteczki i organoidy z obwodowych części komórki w kierunku centrosomu, kinezyny w przeciwnym kierunku [44] [45]. Dyneiny są również odpowiedzialne za ruch rzęsek i wici eukariontów. Cytoplazmatyczne warianty miozyny mogą uczestniczyć w transporcie cząsteczek i organoidów przez mikrofilamenty.

    Białka w metabolizmie

    Większość mikroorganizmów i roślin może syntetyzować 20 standardowych aminokwasów, jak również dodatkowe (niestandardowe) aminokwasy, na przykład cytrulinę. Ale jeśli aminokwasy znajdują się w środowisku, nawet mikroorganizmy zatrzymują energię, przenosząc aminokwasy do komórek i wyłączając ich szlaki biosyntezy [46].

    Aminokwasy, które nie mogą być syntetyzowane przez zwierzęta, nazywane są niezbędnymi. Główne enzymy w szlakach biosyntezy, na przykład kinaza asparaginianowa, która katalizuje pierwszy etap tworzenia lizyny, metioniny i treoniny z asparaginianu, są nieobecne u zwierząt.

    Zwierzęta otrzymują głównie aminokwasy z białek zawartych w żywności. Białka są niszczone podczas trawienia, które zazwyczaj zaczyna się od denaturacji białka przez umieszczenie go w środowisku kwaśnym i hydrolizę enzymami zwanymi proteazami. Niektóre aminokwasy otrzymane w wyniku trawienia są wykorzystywane do syntezy białek ciała, a pozostałe są przekształcane w glukozę w procesie glukoneogenezy lub stosowane w cyklu Krebsa. Stosowanie białka jako źródła energii jest szczególnie ważne w warunkach na czczo, gdy własne białka organizmu, zwłaszcza mięśnie, służą jako źródło energii [47]. Aminokwasy są również ważnym źródłem azotu w odżywianiu organizmu.

    Nie ma jednolitych norm dotyczących spożycia białka przez ludzi Mikroflora jelita grubego syntetyzuje aminokwasy, które nie są brane pod uwagę przy przygotowywaniu norm białkowych.

    Biofizyka białek

    Właściwości fizyczne białka są bardzo złożone. Hipotezę białka jako uporządkowanego „układu kryształopodobnego” - „kryształu aperiodycznego” [48] [49] - wspiera analiza rentgenowska (do 1 rozdzielczości angstremów) [50], wysoka gęstość upakowania [51], współdziałanie denaturacja [52] i inne fakty [53] [54].

    Eksperymenty na rozpraszaniu neutronów [55], spektroskopia Mössbauera [56] [57] [58] [59] i rozpraszanie Rayleigha promieniowania Mössbauera [ 60] [61] [62] [63].

    Metody nauki

    Analiza sedymentacji (wirowanie) pozwala podzielić białka według wielkości, rozróżniając białka na podstawie wartości ich stałej sedymentacji, mierzonej w Sweatberg (S).

    Do określenia ilości białka w próbce stosuje się szereg technik: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up